內源熒光（Trp）的減弱及蛋白羰基的生成說明肌原纖維蛋白與肌漿蛋白均發(fā)生了氧化。色氨酸熒光可以被鄰近的如谷氨酸、天冬氨酸和組氨酸等極性氨基酸側鏈以及二硫鍵減弱，因此，常被用來估計色氨酸微環(huán)境的性質。實驗中由氧化導致光譜紅移的現象，可能因為處于疏水環(huán)境中的色氨酸殘基暴露于水相環(huán)境中，即蛋白發(fā)生了變性。另外，暴露出來的如精氨酸、賴氨酸和脯氨酸等氨基酸側鏈基團，也會馬上被OH 氧化生成蛋白羰基。由于加熱會增加 OH 的生成，同時也使得更多敏感側鏈基團暴露，從而加劇了蛋白氧化和變性。再者，肌紅蛋白熱變性會導致的血紅素鐵的釋放，這也會促進蛋白的氧化。已知這些氧化導致的化學變化會改變蛋白表面電荷分布、氫鍵的形成和肌原纖維蛋白的水合力。另外，氧化導致變性的肌漿蛋白會沉積在肌原纖維上阻礙其水合過程從而降低肌原纖維的持水性。
在低鹽條件下（0.1 mol/L NaCl），蛋白氧化增加了肌絲間的疏水和（二硫鍵）共價作用，使得肌纖維收縮、細胞間隙擴大，并有助于水分的滲入。在高鹽條件下（0.6 mol/LNaCl）也同樣如此，只是相比前者氧化肌肉組織的水合現象更加明顯。由于肌纖維氧化后增加的胞間隙毛細作用較弱，因此吸收的鹽水只能被松弛的束縛住，而且加熱時會被馬上排擠出肌肉組織。
這一現象也與在富氧包裝條件下儲藏的絞豬肉實驗結果相似。
盡管 PP 可以解離肌動球蛋白進而增加鹽水中（0.6 mol/L NaCl）肌原纖維的膨脹，但是這一功能在肌肉氧化后明顯減弱了。這可能由于氧化樣品的粗絲間二硫鍵交聯(lián)（第四章）和羰-氨交聯(lián)引起，不但阻礙了肌球蛋白的釋放也會抑制肌絲的運動。實驗中經過腌制/氧化（處理 B）和氧化→腌制（處理 A）的肌原纖維在加熱后，A 帶的軸向收縮受阻應該是由于肌絲內和肌絲間發(fā)生了交聯(lián)，并且氧化阻礙了肌絲間的滑動。這些抑制力的生成對氧化劑劑量具有明顯的依賴性。在 0.6 mol/LNaCl 條件下，由于靜電作用的緣故肌原纖維的結構相對疏松，包括肌球蛋白在內的蛋白分子應該會更容易受到羥自由基的攻擊。相反在 0.1 mol/L NaCl 條件下，肌原纖維具有完整的結構，自然也就減弱了肌球蛋白的氧化程度，這也與蛋白羰基的結果相符合。這樣處理 A 樣品形成交聯(lián)應該更少，理應比處理 B 保留更多的外援水分，但是兩組樣品差異并不明顯。這也可能由于處理 B 中肌原纖維膨脹反而可能減少了肌絲間的限制因素如二硫鍵的形成。總之，氧化使得焦磷酸鹽和 NaCl 的作用機理更加復雜。
由于肌原纖維是及細胞中主要的水合組分，實驗中使用肌原纖維為模型研究肌肉氧化后的水合、持水性的變化可以避免如肌內膜等其他物質的干擾。實際上，20 mmol/L H2O2氧化的樣品中（處理 B 和 C），從一些肌纖維的顯著收縮或者胞間距的顯著擴大，到可以忽略的肌原纖維的一些變化如 A 帶寬度，這些變化說明了肌肉組織在該條件下氧化后，除了肌原纖維聚集影響其水合作用之外，還應有膠原蛋白網絡收縮的影響。而這些結構差異也同樣體現了熱處理的加劇效應。使用 Fenton 體系（H2O2、FeCl3、抗壞血酸，pH 6.2）模擬豬背肌肌肉組織在腌制過程（高鹽）中的氧化后發(fā)現：
1) 在高鹽條件（0.6 mol/L NaCl）下無論焦磷酸鹽存在與否，氧化都可以增加肌肉的水合能力。未發(fā)現焦磷酸鹽能夠有效阻止肌肉蛋白發(fā)生氧化。另外，氧化會加劇熱處理對肌肉持水能力的破壞，削弱了焦磷酸鹽對保持肌肉水分的效果；
2) 肌肉可能通過以下兩種方式增加水合能力并且與氧化程度相關：（1）適度氧化的肌肉細胞仍然可以牢牢結合住大量的外源水分；（2）但是肌肉過度氧化后肌細胞收縮，大部分水分只能貯存在擴大的細胞間隙中，使細胞對水分的束縛力減弱；
3) 肌纖維和肌原纖維加熱后的形態(tài)學觀察證實了氧化增強了肌絲間的相互作用，加劇了肌原纖維和肌細胞在加熱后橫向收縮，這應該是氧化后肉品蒸煮損失增加的主要原因。
